Die Arbeitsgruppe von Juniorprofessor Alexander Weber von der Abteilung Immunologie der Universität Tübingen und Roman Jerala von der Abteilung Biotechnology des National Institute of Chemistry in Slovenien haben für ihre Untersuchungen u.a. HEK 293-Zellen, eine humane Nierenzellkultur, eingesetzt.

Es gelang ihnen herausfinden, dass beim Non-Hodgekin-Lymphom ein Andockprotein auf der Oberfläche der B-Zellen, ein spezieller Immunzelltyp, mutiert ist, wodurch die Immunzellen untereinander verklumpen und dem Immunsystem dadurch eine ständige Abwehr gegen Krankheitskeime (Bakterien) vortäuschen.

Bakterien werden von speziellen Immunsensoren auf der Oberfläche der B-Zellen erkannt. Wenn ein Eindringling andockt, leitet die B-Zelle ein Alarmsignal ins Zellinnere weiter: Dabei bindet das Protein MyD88 als zellinterner „Adapter“ an den aktivierten Immunsensor und holt weitere MyD88-Proteine heran, welche dann sogenannte Signalkomplexe bilden. Diese wiederum schalten Signalwege an, die für eine vermehrte Produktion von weiteren B-Zellen und Antikörpern sorgen.

Anstelle eines Signalkomplexes wird in diesem Fall aber ein Klumpen gebildet, der vom Immunsystem als Fremdkörper erkannt und bekämpft wird. Da dies aufgrund der mutation ständig passiert, werden auch ständig neue Immunzellen vom B-Zelltyp hergestellt, die Blutzellen vermehren sich unkontrolliert und führen zu dem Krebsphänomen.

Ihre Forschungsergebnisse sind kürzlich in der Fachzeitschrift Blood erschienen.

Quelle:
http://www.innovations-report.de/

Originalpublikation:
Monika Avbelj, Olaf-Oliver Wolz, Ota Fekonja, Mojca Benčina, Matej Repič, Janez Mavri, Jens Krüger, Charlotta Schärfe, Magno Delmiro-Garcia, Gabriela Panter, Oliver Kohlbacher, Alexander N. R. Weber, and Roman Jerala (2014): Activation of lymphoma-associated MyD88 mutations via allostery-induced TIR-domain oligomerization. Blood Blood: 124 (26). http://dx.doi.org/10.1182/blood-2014-05-573188